Serwisy internetowe Uniwersytetu Warszawskiego Nie jesteś zalogowany | zaloguj się
katalog przedmiotów - pomoc

Spektroskopia i biospektroskopia - laboratorium

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: 1200-1CHMSPEL5 Kod Erasmus / ISCED: 13.3 / (0531) Chemia
Nazwa przedmiotu: Spektroskopia i biospektroskopia - laboratorium
Jednostka: Wydział Chemii
Grupy: Przedmioty minimum programowego dla studentów 5-go semestru (S1-CHM)
Punkty ECTS i inne: 2.00
Język prowadzenia: polski
Kierunek podstawowy MISMaP:

chemia

Rodzaj przedmiotu:

obowiązkowe

Założenia (opisowo):

Student powinien mieć ukończony kurs matematyki, fizyki i chemii teoretycznej (kwantowej).

Tryb prowadzenia:

w sali

Skrócony opis:

Ćwiczenia laboratoryjne ze spektroskopii molekularnej z naciskiem na zastosowania biologiczne i medyczne: spektroskopia NMR, UV-VIS, Ramana, dichroizm kołowy

Pełny opis:

W ramach pracowni odbywa się pięć ćwiczeń, na których student zaznajamia się z różnymi metodami spektroskopowymi i ich zastosowaniami w biologii i medycynie.

Ćwiczenia mają na celu demonstrację zastosowań metod prezentowanych na wykładzie do rozwiązania konkretnych problemów naukowych oraz poszerzenie wiedzy teoretycznej.

1. NMR1 - Zastosowanie spektroskopii NMR w metabolomice

2. NMR2 - Badanie oddziaływania białko-ligand za pomocą metod spektroskopii NMR

3. UV - Widma elektronowe reszt tryptofanowych w białkach

4. CD - Dichroizm kołowy białek i polipeptydów w zakresie dalekiego nadfioletu

5. R-IR - Analiza kwasów tłuszczowych przy użyciu spektroskopii oscylacyjnej (ramanowskiej i IR)

Literatura:

1. Skrypt "Jednowymiarowe widma NMR" J. Stanek, dostępny na stronie:

http://nmr.cent3.uw.edu.pl/for-students

2. Vignoli, Ghini, Meoni, Licari, Takis, Tenori, Turano, Luchinat (2019). High-Throughput Metabolomics by 1D NMR. Angew. Chem. Int. Ed. 58: 968 – 994.

3.Cala, Guillière, Krimm (2014). NMR-based analysis of protein–ligand interactions. Anal Bioanal Chem 406:943–956.

4. Lakowicz, J. R. (Ed.). (2013). Principles of fluorescence spectroscopy. Springer Science & Business Media.

5. Kelly, S. M., Jess, T. J., & Price, N. C. (2005). How to study proteins by circular dichroism. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Proteins and Proteomics, 1751(2), 119-139.

6. Kęcki Z., Podstawy spektroskopii molekularnej, PWN

7. Spektroskopia oscylacyjna od teorii do praktyki, red. Kamilla Małek, PWN

Efekty uczenia się:

Student powinien znać podstawy teoretyczne oraz zastosowania biologiczne i medyczne metod spektroskopowych, umieć interpretować widma molekularne.

Metody i kryteria oceniania:

Ocena jest średnią z ocen z pięciu ćwiczeń, wystawionych na podstawie wejściówki, aktywności podczas ćwiczenia, wyjściówki i opisu.

Nieobecność na pracowni wymaga usprawiedliwienia. Na pracowni dodatkowej można uzupełnić zaległości. Do pracowni dodatkowych mogą przystąpić jedynie studenci, którym do zaliczenia pracowni brakuje nie więcej niż dwa ćwiczenia.

Obecność na zajęciach należy potwierdzić podpisem na liście obecności.

Zajęcia w cyklu "Semestr zimowy 2020/21" (zakończony)

Okres: 2020-10-01 - 2021-01-31
Wybrany podział planu:


powiększ
zobacz plan zajęć
Typ zajęć: Laboratorium, 30 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Anna Zawadzka-Kazimierczuk
Prowadzący grup: Wojciech Dzwolak, Wiktor Koźmiński, Aleksandra Szaniawska, Anna Zawadzka-Kazimierczuk
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Zaliczenie na ocenę

Zajęcia w cyklu "Semestr zimowy 2021/22" (w trakcie)

Okres: 2021-10-01 - 2022-02-20
Wybrany podział planu:


powiększ
zobacz plan zajęć
Typ zajęć: Laboratorium, 30 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Anna Zawadzka-Kazimierczuk
Prowadzący grup: (brak danych)
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Zaliczenie na ocenę
Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Warszawski.