Biospektroskopia

obowiązkowe

w sali

Celem wykładu jest zapoznanie studentów ze współczesnymi zastosowaniami spektroskopii molekularnej (ze szczególnym uwzględnieniem metod optycznych) w biochemii, biofizyce oraz biologii molekularnej.

Wykład ma za zadanie:

a) przypomnieć fizyczne podstawy metod spektroskopowych stosowanych w biochemii i biofizyce,

b) zapoznać studenta z problematyką struktur i dynamiki biopolimerów jako typowym obszarem zastosowań spektroskopii molekularnej,

c) przedstawić konkretny zakres problemów badawczych i diagnostycznych z zakresu biofizyki i biologii molekularnej: in vitro, jaki i vivo, w których wykorzystywane są metody biospektroskopowe.

Wykład rozpocznie wprowadzenie do fizycznych podstaw procesów absorpcji i emisji promieniowania elektromagnetycznego przez molekuły. Główne bloki tematyczne dotyczące m.in. spektroskopii UV-VIS, fluorescencji, spektroskopii wibracyjnej FTIR i Ramana, jak również dichroizmu kołowego będą ilustrowane typowymi zastosowaniami tych metod w badaniach biomolekuł, białek, kwasów nukleinowych, oraz komórek i tkanek.

Szczegółowo omówione zostaną następujące zagadnienia:

1) efekt hipochromowy w widmach elektronowych podwójnej helisy DNA oraz wykorzystanie spektroskopii UV do śledzenia denaturacji DNA;

2) znakowanie fluorescencyjne biopolimerów oraz śledzenie ruchu w obrębie organelli komórkowych za pomocą zjawiska FRET;

3) spektroskopia fluorescencyjna w diagnostyce medycznej, fizyczne podstawy terapii fotodynamicznej;

4) biomedyczne zastosowania spektroskopii FTIR oraz Ramana;

5) badania konformacji białek i kwasów nukleinowych za pomocą dichroizmu kołowego.

Ponadto, w ramach wykładu zaprezentowane zostaną możliwości zastosowania metod spektroskopowych w rozwiązywaniu różnych problemów w biochemii (identyfikacja związków organicznych, określanie budowy związków chemicznych, zastosowania analityczne).

Wykład = 30 godzin.

Samodzielne przygotowanie do każdego wykładu (1 godzina tygodniowo) = 10 godzin.

Przygotowanie do egzaminu = 25 godzin.

Indywidualne konsultacje z prowadzącym = 5 h

Razem = ok. 70 godzin.

Po polsku:

a) P. W. Atkins, Chemia Fizyczna, PWN, Warszawa, 2003.

b) Z. Kęcki, Podstawy spektroskopii molekularnej, PWN, Warszawa, 1992.

c) L. Stryer "Biochemia" PWN, Warszawa, 2003.

d) Biospektroskopia tomy 1-5 / pod red. Jacka Twardowskiego, Warszawa, PWN, 1989.

Po angielsku:

a) Kensal E. van Holde, W. Curtis Johnson, P. Shing Ho Principles of physical biochemistry, Upper Saddle River, NJ, Pearson Education International, 2006. (Biblioteka Wydzialu Chemii UW)

b) Charles R Cantor, Paul R Schimmel Biophysical Chemistry Part I: The Conformation of Biological Macromolecules; Part II: Techniques for the Study of Biological Structure and Function; Part III: The Behavior of Biological Macromolecules, New York : W. H. Freeman and Company, 1980, 2001, 2002 (Biblioteka Wydzialu Chemii UW)

c) Donald T. Haynie Biological Thermodynamics Cambridge University Press, 2001.

W toku wykładu student powinien nabyć kompetencji w zakresie:

a) trafnego wyboru metod spektroskopowych do rozwiązywania typowych problemów z zakresu badań struktur białek i kwasów nukleinowych.

b) interpretowania widm dichroizmu kołowego, FT-IR, ramanowskich w kontekście konformacji biopolimeru.

c) określenia zakresu stosowalności metod UV-VIS, FT-IR, spektroskopii ramanowskiej, spektroskopii dichroizmu kołowego, oraz fluorescencji ze względu na wielkość, homogeniczność i dynamikę badanego układu bio-molekularnego.

e) zrozumienia fizycznych czynników ograniczających zastosowanie poszczególnych metod spektroskopowych w badaniach biomolekuł.

K_W01, K_W02, K_W04, K_W05, K_W06, K_W07, K_U01, K_U03, K_U07, K_U08, K_U010, K_U11, K_U12, K_U13, K_U15, K_K01, K_K02, K_K03

Obecność obowiązkowa. Dopuszczana usprawiedliwiona nieobecność na 3 wykladach.

Egzamin końcowy przeprowadzany w formie ustnej: odpowiedz na 3 losowo wybrane pytania. Czas trwania egzaminu - 30 minut.

Nie dotyczy