Molekularne podstawy enzymologii
Informacje ogólne
Kod przedmiotu: | 1000-714MPE |
Kod Erasmus / ISCED: |
13.6
|
Nazwa przedmiotu: | Molekularne podstawy enzymologii |
Jednostka: | Wydział Matematyki, Informatyki i Mechaniki |
Grupy: | |
Punkty ECTS i inne: |
(brak)
|
Język prowadzenia: | polski |
Rodzaj przedmiotu: | obowiązkowe |
Skrócony opis: |
W ramach wykładu studenci zapoznają się z budową białek enzymatycznych, mechanizmami katalizy oraz kinetyką enzymatyczną. W części laboratoryjnej zostaną przedstawione techniki i metody przydatne w pracy z enzymami w warunkach in vitro i in silico |
Pełny opis: |
WYKŁAD: Treści kształcenia: Poziomy organizacji strukturalnej białek, motywy strukturalne, klasyfikacja strukturalna białek, siły kształtujące struktury przestrzenne, folding, podstawy termodynamiki chemicznej, budowa białek enzymatycznych, mechanizmy katalizy enzymatycznej, typy kinetyki reakcji enzymatycznych, rodzaje reakcji katalitycznych i klasyfikacja enzymów, błonowe układy bioenergetyczne ĆWICZENIA: W skład zajęć wchodzą następujące zadania rachunkowe, laboratoryjne i komputerowe: 1.Przeliczenia biochemiczne i enzymatyczne. Podstawy spektrofotometrii 2. Podstawy symulacji reakcji chemicznych i enzymatycznych przy użyciu programu komputerowego Gepasi 3. Podstawy pomiarów reakcji enzymatycznych. Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy krwi królika. 4. Eksperymentalne wyznaczanie parametrów kinetycznych Km i Vmax dla dehydrogenazy L-mleczanowej 5. Rachunkowe metody wyznaczania parametrów kinetycznych enzymów. 6. Hamowanie reakcji enzymatycznych – symulacje w programie Gepasi oraz analiza danych 7. Mechanizmy reakcji enzymatycznych – symulacje w programie Gepasi oraz analiza danych 8. Zastosowanie programów komputerowych do analizy budowy przestrzennej enzymów. |
Literatura: |
C. Branden, J. Tooze. Introduction to Protein Structure 2 edition Garland Science; 2 edition, 1999 J.M Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer Biochemia, Rozdziały 3,4, 8-10, PWN, Warszawa 2005 A. Zgirski, R. Gondko Obliczenia Biochemiczne, PWN, Warszawa 1998 http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ http://www.gepasi.org |
Efekty uczenia się: |
Wiedza: ma wiedzę na temat podstaw fizykochemicznych katalizy enzymatycznej (K_W03) Umiejętności: potrafi dokonać analizy i symulacji sieci biochemicznych na różnych poziomach przybliżeń (K_U23) potrafi modelować układy biomolekularne oraz projektować inhibitory enzymów (K_U22) |
Metody i kryteria oceniania: |
Sprawozdania z ćwiczeń oraz egzamin pisemny obejmujący wiedzę z wykładów |
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Warszawski.