Uniwersytet Warszawski - Centralny System Uwierzytelniania
Strona główna

Metody biologii strukturalnej

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: 1000-717MBS
Kod Erasmus / ISCED: 11.945 Kod klasyfikacyjny przedmiotu składa się z trzech do pięciu cyfr, przy czym trzy pierwsze oznaczają klasyfikację dziedziny wg. Listy kodów dziedzin obowiązującej w programie Socrates/Erasmus, czwarta (dotąd na ogół 0) – ewentualne uszczegółowienie informacji o dyscyplinie, piąta – stopień zaawansowania przedmiotu ustalony na podstawie roku studiów, dla którego przedmiot jest przeznaczony. / (0619) Komputeryzacja (inne) Kod ISCED - Międzynarodowa Standardowa Klasyfikacja Kształcenia (International Standard Classification of Education) została opracowana przez UNESCO.
Nazwa przedmiotu: Metody biologii strukturalnej
Jednostka: Wydział Matematyki, Informatyki i Mechaniki
Grupy: Przedmioty kierunkowe na studiach drugiego stopnia na kierunku bioinformatyka
Punkty ECTS i inne: (brak) Podstawowe informacje o zasadach przyporządkowania punktów ECTS:
  • roczny wymiar godzinowy nakładu pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się dla danego etapu studiów wynosi 1500-1800 h, co odpowiada 60 ECTS;
  • tygodniowy wymiar godzinowy nakładu pracy studenta wynosi 45 h;
  • 1 punkt ECTS odpowiada 25-30 godzinom pracy studenta potrzebnej do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się;
  • tygodniowy nakład pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się pozwala uzyskać 1,5 ECTS;
  • nakład pracy potrzebny do zaliczenia przedmiotu, któremu przypisano 3 ECTS, stanowi 10% semestralnego obciążenia studenta.

zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski
Rodzaj przedmiotu:

obowiązkowe

Skrócony opis:
Pełny opis:

Podstawowe pojęcia krystalograficzne takie jak symetria, grupy punktowe i przestrzenne, podstawy teorii dyfrakcji (prawo Bragga, czynnik struktury), metody krystalizacji, klasyczne metody rentgenograficzne, tok analizy strukturalnej w tym: badania wstępne, wykonanie pomiarów, czynniki wpływające na intensywność wiązki ugiętej, problem fazowy, rozwiązanie struktury, udokładnienie struktury, walidacja modelu struktury, interpretacja danych strukturalnych.

Przypomnienia fizycznych podstaw spektroskopii optycznej, m.in. absorpcji fali EM przez materię, oraz matematycznego opisu pasma spektralnego. Zakres zastosowań spektroskopii w podczerwieni, widm Ramana oraz dichroizmu kołowego w badaniach struktur białek i kwasów

nukleinowych oraz problem nakładania się wielu sygnałów spektralnych pochodzących od różnych komponentów chemicznych i konformacyjnych

biopolimerów.Metody analizy widm, m.in. dekonwolucja, określanie udziału struktur drugorzędowych białek przez „fitowanie” ich widm wibracyjnych, analiza głównych składowych, metoda 2DCOS FT-IR.

Zastosowania wysokorozdzielczej spektroskopii NMR w biologii. Wykorzystanie widm 2D do wyznaczenia struktury peptydów. Wykorzystanie

widm 3D NMR w przypisywaniu sygnałów łańcucha głównego w białku. Przypisywanie łańcuchów bocznych. Więzy strukturalne dostępne z widm

NMR. Wykorzystanie przesunięć chemicznych do przewidzenia struktury białka. Obliczenia strukturalne w przestrzeni kątów torsyjnych.

Literatura:
Efekty uczenia się:

- zna zasady bezpieczeństwa i higieny pracy w stopniu pozwalającym na samodzielną pracę na stanowisku badawczym (K_W10)

- potrafi przetwarzać dane eksperymentalne w celu wyznaczania istotnych strukturalnych i fizykochemicznych cech badanych układów (K_U06)

Metody i kryteria oceniania:

Egzamin ustny obejmujący tematy poruszane na wykładzie i ćwiczeniach.

Przedmiot nie jest oferowany w żadnym z aktualnych cykli dydaktycznych.
Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Warszawski.
ul. Banacha 2
02-097 Warszawa
tel: +48 22 55 44 214 https://www.mimuw.edu.pl/
kontakt deklaracja dostępności USOSweb 7.0.2.0-80474ed05 (2024-03-12)